国家自然科学基金(30710103905)
- 作品数：2 被引量：8H指数：2
- 相关作者：奚晓东陶岚岚黄建松周玉兰孔永奎更多>>
- 相关机构：上海交通大学医学院附属瑞金医院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金上海市科学技术委员会资助项目更多>>
- 相关领域：生物学医药卫生更多>>
- 整合蛋白β3近膜端α螺旋中的E726Q突变影响细胞膜与肌动蛋白皮质层相互作用继而诱导细胞膜形成突起小泡被引量：2
- 2011年
- 整合蛋白β亚基胞浆段近膜端α螺旋在与诸多蛋白如踝蛋白(talin)、α-辅肌动蛋白(α-actinin)或者骨架蛋白(skelemin)等的结合上发挥着重要的功能。本研究的目的是通过对α螺旋上5个保守的带电荷氨基酸(R724,K725,E726,E731和E733)的研究,采用定点突变的方法,从而明确其在介导β3与骨架蛋白结合中的作用。实验结果表明,表达有突变型整合蛋白αⅡbβ3E726Q的CHO细胞株在固相化的纤维蛋白原上伸展不良,表型最显著。除此之外,E726Q突变可以诱导CHOαⅡbβ3E726Q细胞株在固相化的纤维蛋白原上的细胞膜起泡现象,且这种突起小泡(blebs)可以被肌凝蛋白轻链ATPase抑制剂blebbistatin所抑制。结论:整合蛋白β3亚基近膜端α螺旋在将细胞膜锚定到膜下肌动蛋白皮质层(submembraneous actin cortex)方面发挥重要作用。
- 孔永奎张玥林明辉奚晓东
- Kindlin与整合素的活化被引量：6
- 2010年
- 整合素通过双向信号介导细胞与细胞外基质、细胞与细胞的粘附以及细胞的迁移。先前的研究确认talin头部N端的FERM结构域与整合素β亚基胞内段近膜端的NPxY基序相互作用是活化整合素最后的共同通路。近年来研究者发现kindlin C端的FERM结构域能够与整合素β亚基胞内段远膜端的NxxY基序相互作用而协同talin活化整合素,因此kindlin已成为整合素活化机制研究的热点。kindlin家族有三个成员:kindlin-1、kindlin-2、kindlin-3,它们有着很高的氨基酸序列同源性和相同的结构。本文总结了kindlin的分布、结构和功能及kindlin在整合素活化中的机制研究的最新进展。
- 黄建松陶岚岚周玉兰奚晓东
- 关键词：整合素TALIN活化
