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^(131)I标记人源抗HBs Fab瘤内注射治疗荷人肝癌裸鼠的实验研究被引量：2: 2001年; 目的　探讨13 1I标记人源抗乙肝表面抗原单克隆抗体Fab片段 (抗HBsFab)瘤内给药治疗荷人肝癌裸鼠移植瘤的合理性。方法　荷瘤裸鼠分为 5组 ,分别经瘤内注射13 1I 抗HBsFab、13 1I 无关Fab、13 1I、PBS及腹腔注射13 1I 抗HBsFab。 5d后每组各取 2只作组织分布测定 ,其余观察 3周 ,计算各组肿瘤生长抑制率。结果　瘤内注射13 1I 抗HBsFab组放射性计数瘤 /肝比值是腹腔注射组的 9倍 ,3周后前者肿瘤生长抑制率高于后者 ,分别为 62 .3%和 46.7%。结论　采用瘤内注射13 1I标记人源抗HBsFab导向治疗肝癌 ,具有低毒高效的治疗作用。; 罗荣城吴桂臣韩焕兴尤长宣丁雪梅李爱民王传斌张鸣江; 关键词：乙型肝炎抗原

基因工程抗体anti-HBsAgFab原核表达体系大规模培养条件的实验研究被引量：5: 2004年; 目的探讨含anti-HBsAg Fab/pBAD表达载体的工程化大肠杆菌的大规模培养条件。方法在摇瓶发酵条件下探讨工程菌的生长和表达规律,摸索最佳的培养模式及诱导表达条件。后根据摇瓶发酵结果于发酵罐中行补料高密度发酵试验,确定最佳补料模式。结果由摇瓶发酵获得的数据表明,以培养体系处于对数生长中期为诱导表达的起点、在25 ℃条件下以0.2% 阿拉伯糖诱导12 h,Fab的得率最佳,采用溶氧控制补料模式可使培养体系的最大D600达到55.2,相当于湿菌含量110 g/L水平;同时,经证实Fab的抗原结合活性良好。结论初步确定了周期短、产率高且稳定可靠的发酵工艺路线,为应用原核表达体系工业化大批量生产基因工程抗体奠定了基础。; 郑大勇罗荣城蔡红兵; 关键词：基因工程抗体原核表达

人源抗HBsAg Fab工程化大肠杆菌优化表达的实验研究: 2003年; 目的　探讨表达人源抗HBsAgFab工程化大肠杆菌的优化培养模式及诱导方法 ,以期大量获取人源抗HBsAgFab。方法　在摇瓶发酵条件下探讨工程菌的生长和表达规律 ,筛选最佳的培养模式及诱导表达条件 ,后于发酵罐中行补料高密度发酵试验 ,以确定最佳补料模式。结果　由摇瓶发酵获得的数据表明 ,当培养体系处于对数生长中期为诱导表达的起点 ,在 2 5℃下以 0 2 %arabinose诱导12h条件下Fab的产率最佳 ,采用溶氧控制补料模式可使培养体系的最大OD60 0 达到 5 5 2 ,相当于湿菌含量 110g/L水平。同时 ,经证实Fab的抗原结合活性良好。结论　确定了周期短、产率高且稳定可靠的发酵工艺。; 郑大勇罗荣城韩焕兴; 关键词：基因工程抗体免疫球蛋白类 FAB 大肠杆菌发酵

用Streamline SP从大肠杆菌中初步分离纯化anti-HBsAg Fab最适吸附条件的选择及验证: 2006年; 目的选择阳离子交换介质Streamline SP分离纯化anti-HBsAg Fab的最适吸附条件。方法试管法分别测定平衡缓冲液在不同pH和不同离子强度下,阳离子交换介质Streamline SP对预分离纯化蛋白的吸附效果。用1 ml SP预装柱及自装28 ml Streamline SP柱进行离子交换层析以验证吸附效果。结果 NaAc-HAc作为平衡缓冲液在pH4．4、离子强度100～600mmol／L可以使阳离子交换介质Streamline SP与蛋白吸附达到最佳效果。在该条件下用1 ml SP预装柱及自装28 ml SP柱进行离子交换层析,均验证了这一吸附效果。结论试管法选择的离子交换层析的最适吸附条件用于从大肠杆菌中初步分离纯化anti-HbsAg Fab切实可行。; 黄宇贤罗荣城丁雪梅郑大勇方永鑫; 关键词：试管法 FAB 离子交换层析纯化

加强免疫扩散法鉴定生物工程抗体: 2001年; 韩焕兴毛庆民刘保海黄宗文陆慧琦叶伟民孔宪涛; 关键词：免疫印迹免疫扩散法

非竞争性ELISA法测定人源抗HBsAg Fab功能性亲和常数被引量：19: 2004年; 目的　测定完全人源化基因工程抗体HBsAgFab的亲和常数。方法　采用非竞争性ELISA固相法 ,经确定最佳抗原包板浓度、最佳抗原包板时间及最佳抗原与抗体结合反应时间后 ,得到了HBsAg与抗体片段抗HBsAgFab及完整抗体抗HBsAgIgG的抗原抗体结合反应曲线 ,计算出抗HBsAgFab及抗HBsAgIgG的亲和常数。结果　人源基因工程抗体抗HBsAgFab的功能性亲和常数在 10 7～10 8M 1水平 ,比完整抗HBsAgIgG仅仅小约 1个数量级 (10 8～ 10 9M 1)。结论　该基因工程抗体与抗原结合能力较强 ,为今后开发应用Fab进行生物导向治疗提供了理论基础。; 郑大勇罗荣城韩焕兴; 关键词：免疫球蛋白类 FAB 抗体亲和力

一步亲和纯化制备基因工程人源抗HBs单克隆抗体Fab片段被引量：6: 2000年; 目的：探索亲和纯化人源单克隆抗体片段的简便实用方法。方法：应用自制的抗人免疫球蛋白片段抗体（Ａｎｔｉ－Ｆａｂ）与链球菌蛋白Ｇ亲和胶（ＧａｍｍａＢｉｎｄ）交联制备亲和层析柱，用一步法从工程菌培养上清中纯化人源抗ＨＢｓ单克隆Ｆａｂ片段。经依沙吖啶沉淀、离子交换、分子筛纯化人混合血清提取ＩｇＧ组分，木瓜酶处理后分离、纯化出Ｆａｂ，免疫绵羊制备高效价抗血清。用ＧａｍｍａＢｉｎｄ一步纯化出抗血清中的ＩｇＧ组分，再将该ＩｇＧ经交联剂与ＧａｍｍａＢｉｎｄ交联后制成亲和胶。人源抗ＨＢｓ阳性菌培养上清与亲和胶共育后装柱，ＰＢＳ洗去非特异结合蛋白，再用５ｍｏｌ／Ｌ氯化锂洗脱特异Ｆａｂ。结果：聚丙烯酰胺电泳纯化产物显示，纯化后的抗体片段在电泳中形成单一区带，达到电泳纯；用酶标抗Ｆａｂ抗体免疫印迹结果证明，电泳显示的单一区带为Ｆａｂ蛋白区带；抗原特异Ｄｏｔｂｌｏｔ检测表明，该法制备出的Ｆａｂ保持了抗原结合活性。结论：本实验建立的一步亲和纯化法具操作简便、纯化快速和高效的特点，是人源性单克隆抗体Ｆａｂ; 胡栋平韩焕兴尤长宣罗荣城毛庆民; 关键词：抗HBS 单克隆抗体 FAB片段

^(131)I人源抗HBs Fab在裸鼠人肝癌模型定位的研究被引量：5: 2000年; 目的 :在人源抗HBsFab表达载体构建、抗体片段表达及纯化成功后 ,进行放射免疫显像研究 ,以评价其在动物模型中的免疫导向活性。方法 :用13 1I标记人源抗HBsFab ,经腹腔注射 1,3,5 ,7d后行裸鼠人肝癌模型放射免疫显像 ,于第 7天作组织分布测定 ,并以鼠源抗HBsAg单抗为对照进行比较。结果 :实验组在标记抗体注入后第 3天即获阳性显像 ,第 5天更加清晰 ,此时人源抗HBsFab、鼠源单抗及无关Fab的瘤 /肝放射性比值分别为 5 .4,4.0和 0 .9。结论 :人源抗HBsFab具有良好的导向活性 ,为其用于肝癌的导向治疗提供了实验依据。; 吴桂臣罗荣城韩焕兴尤长宣丁雪梅李爱民王传斌张鸣江; 关键词：裸鼠

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国家自然科学基金(39670668)

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