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超声波协同离子液体制备蚕蛹ACE抑制肽的工艺研究: 为了提高蚕蛹蛋白酶解产物的ACE抑制活性,利用超声波-离子液体耦合法对蚕蛹蛋白进行预处理。以酶解产物ACE抑制活性为指标,采用单因素结合响应面分析法,研究超声波-离子液体耦合预处理蚕蛹蛋白的工艺条件,并通过SDS-聚丙烯...; 吴琼英贾俊强杜金娟桂仲争颜辉; 关键词：蚕蛹蛋白 ACE抑制肽; 文献传递

Alcalase酶解蚕蛹蛋白过程中的产物抑制效应研究: 为了研究alcalase酶解蚕蛹蛋白过程中的酶解产物对反应的抑制作用,该文比较分析了不同水解度下的酶解产物对alcalase酶解反应的抑制率,并通过Lineweaver–Burk双倒数曲线作图和紫外光谱方法,初步探讨了酶...; 贾俊强吴琼英桂仲争颜辉; 关键词：蚕蛹蛋白酶解水解产物; 文献传递

蚕蛹ACE抑制肽的结构特征研究: 为了研究蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征,采用超滤、DEAE-52离子交换色谱和Sephadex G-50凝胶色谱对蚕蛹蛋白酶解产物进行分离纯化,并利用液质联用对蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征进行初步分析。试验结果表明:分...; 吴琼英徐金玲贾俊强桂仲争颜辉; 关键词：蚕蛹蛋白 ACE抑制肽分离纯化液质联用; 文献传递

蚕蛹源ACE抑制肽的分离纯化与结构研究被引量：2: 2013年; 目的：研究蚕蛹蛋白血管紧张素转换酶（ACE）抑制肽的结构特征。方法：采用超滤、DEAE-52离子交换色谱和Sephadex G-50凝胶色谱对蚕蛹蛋白酶解产物进行分离纯化,并利用液质联用对蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征进行初步分析。结果：分离得到的组分2（IC500.072mg/mL）对ACE抑制活性较高,是分离纯化前的2.95倍,为蚕蛹蛋白ACE抑制肽的主要组分。结论：组分2中ACE抑制肽的分子质量为226.34-983.61u,主要由2-8肽组成。; 吴琼英杜金娟徐金玲贾俊强颜辉桂仲争; 关键词：蚕蛹蛋白 ACE抑制肽分离纯化液质联用

超声波-离子液体耦合预处理制备蚕蛹蛋白质ACE抑制肽的工艺优化被引量：6: 2014年; 为提高蚕蛹蛋白质酶解产物的ACE抑制活性,利用超声波-离子液体耦合法对蚕蛹蛋白质进行预处理。以酶解产物ACE抑制活性为指标,采用单因素结合响应面分析法,研究超声波-离子液体耦合预处理蚕蛹蛋白质的工艺条件,并通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,研究预处理前后蚕蛹蛋白质及其酶解产物相对分子质量的变化。结果表明,各因素对酶解产物ACE抑制活性的影响程度由大到小依次为:液料比、超声波功率、预处理时间。确定最佳预处理工艺条件为:液料比27.2 mL/g,处理时间31.9 min,超声波功率406.8 W。在此优化条件下,蚕蛹蛋白质酶解产物的ACE抑制率为75.7%(IC50=0.071 mg/mL)。与未处理、超声波预处理的相比,超声波-离子液体耦合预处理在制备蚕蛹蛋白质ACE抑制肽上具有明显优势。超声波-离子液体耦合预处理后,蚕蛹蛋白质的分子质量无明显变化,但其酶解产物的分子质量(<1.43 ku)变小。; 吴琼英贾俊强杜金娟颜辉桂仲争; 关键词：ACE抑制肽预处理

蚕蛹ACE抑制肽的稳定性与抑制动力学: 对蚕蛹源ACE抑制肽的稳定性进行了研究,并通过Lineweaver–Burk双倒数曲线作图和紫外光谱初步探讨了蚕蛹源ACE抑制肽对ACE的抑制机理。结果表明:蚕蛹源ACE抑制肽在高温、酸性和碱性条件下不稳定,易失活;冷冻...; 贾俊强桂仲争杜金娟徐金玲吴琼英颜辉; 关键词：稳定性动力学; 文献传递

甜高粱蛋白的氨基酸组成和营养学评价被引量：8: 2013年; 为了更好地开发利用甜高粱,对甜高粱籽粒蛋白的相对分子质量分布、氨基酸组成和营养学评价进行研究。SDS-PAGE表明蛋白主要亚基分子质量分别为62.2 KDa,21.4 KDa,17.8 KDa,14.1 KDa。营养学分析表明:甜高粱蛋白中必需氨基酸占总氨基酸含量的41.22%,氨基酸评分为50%,蛋白质效率比(PER)高于2.0,表现出良好的氨基酸平衡和较高的利用率。体外消化率为72.18%,导致其蛋白质消化率校正的氨基酸记分(PDCAAS)较低,因此其生物效价不高,开发利用中应合理搭配使用其他的蛋白质资源。; 杜金娟吴琼英贾俊强颜辉赵娟郁佳林; 关键词：相对分子质量分布氨基酸组成营养学评价

蚕蛹源ACE抑制肽的稳定性和抑制ACE动力学被引量：7: 2013年; 研究了温度、pH、干燥方式和体外肠道酶消化对蚕蛹源ACE抑制肽稳定性的影响,并通过Lineweaver-Burk双倒数曲线作图和紫外光谱初步探讨了蚕蛹源ACE抑制肽对ACE的抑制机理。结果表明:蚕蛹源ACE抑制肽在高温、酸性和碱性条件下不稳定,易失活;冷冻干燥和喷雾干燥对蚕蛹源ACE抑制肽的活性影响较小;蚕蛹源ACE抑制肽对胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶具有较强的抗消化能力,经胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶共同消化后,蚕蛹源ACE抑制肽仍能保留初始活性的94.0%;蚕蛹源ACE抑制肽竞争性抑制ACE,其抑制常数(Ki)为0.06 mg/mL;ACE被蚕蛹源ACE抑制肽抑制后,ACE在240～280 nm附近的紫外吸光值明显增加,初步揭示了蚕蛹源ACE抑制肽抑制ACE活性时,ACE的分子结构发生了改变。; 贾俊强吴琼英徐金玲杜金娟颜辉桂仲争; 关键词：蚕蛹 ACE抑制肽稳定性

超声波协同水酶法提取蚕蛹油的工艺研究: 为了开发蚕蛹油提取新工艺,以蚕蛹为原料,采用超声波辅助中性蛋白酶水解法提取蚕蛹油。在单因素试验的基础上,以蚕蛹油提取率为响应值,用响应面分析法研究了超声波功率、底物浓度和加酶量对蚕蛹油提取率的影响,并通过气相色谱对蚕蛹油...; 贾俊强吴琼英杜金娟桂仲争颜辉; 关键词：超声波水酶法蚕蛹油脂肪酸组成; 文献传递

碱性蛋白酶酶解家蚕蛹蛋白过程中的产物抑制效应研究被引量：5: 2014年; 测定碱性蛋白酶(alcalase)酶解家蚕蛹蛋白过程中不同水解度产物对酶解反应的抑制率,并通过Lineweaver-Burk双倒数曲线作图和紫外光谱分析,初步探讨酶解产物对碱性蛋白酶酶解反应的抑制机制。检测结果表明碱性蛋白酶酶解家蚕蛹蛋白的过程中存在产物抑制作用:当酶解产物水解度<9.2%时,其对酶解反应的抑制率随着水解度的增大而增大;酶解产物水解度>9.2%时,对酶解反应的抑制率则保持稳定。利用超滤膜和葡聚糖凝胶G-50从酶解产物中分离出具有强抑制作用的组分2,当其在酶解反应体系中的质量浓度达到2.0 mg/mL时,对酶解反应的抑制率为18.6%,且对碱性蛋白酶酶解反应呈现混合抑制模式。初步推测,当酶解产物组分2与碱性蛋白酶作用后,使酶蛋白分子发生折叠,其结构改变,从而导致对家蚕蛹蛋白的酶解效率下降。; 贾俊强吴琼英桂仲争颜辉; 关键词：碱性蛋白酶水解产物

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