赵明炜
- 作品数：4 被引量：4H指数：1
- 供职机构：中国科学院上海生命科学研究院细胞生物学研究所分子生物学国家重点实验室更多>>
- 发文基金：中国科学院知识创新工程国家自然科学基金上海市科学技术委员会资助项目更多>>
- 相关领域：生物学更多>>
- 亮氨酰-tRNA合成酶CP1结构域对于种属间tRNALeu的识别至关重要
- 亮氨酰-tRNA合成酶(LeuRS)属于第一类氨基酰-tRNA合成酶(aaRS)的a亚类,这个亚类的aaRS在其催化核心部分都具有一个较大的连接肽段,被称之为CPl结构域(Connecting peptide I)。我们...
- 赵明炜王恩多
- 关键词：氨基酰-TRNA合成酶
- 文献传递
- T超嗜热菌Aquifex aeolicus亮氨酰-tRNA合成酶和tRNA^(Leu)的相互作用(英文)
- 2007年
- 超嗜热菌Aquifexaeolicus亮氨酰-tRNA合成酶(αβ-LeuRS)是已知的唯一的双肽链LeuRS.通过αβ-LeuRS和大肠杆菌LeuRS相应肽段的重组和重组酶性质的研究发现,αβ-LeuRS的α亚基C末端36个氨基酸对于αβ-LeuRS的氨基酰化活力至关重要.αβ-LeuRS的两个亚基人为融合得到的单亚基酶SLeuRS-αβ,具有完全的野生型双亚基酶活力,其热稳定性显著增强.同时,通过亚基重组揭示了LeuRS对于不同种属的tRNALeu的识别元件位于α亚基内,而其中的CP1结构域不仅是LeuRS行使编校功能的结构基础,对于LeuRS识别不同种属来源的tRNALeu也是十分重要的.通过不同来源的LeuRS一级结构比较,克隆了单独的CP1结构域组成的肽(CP1),发现唯有A.aeolicusαβ-LeuRS的CP1对错误的氨基酰化产物具有体外编校功能.它与其他3种来源于细菌LeuRS的CP1都能够编校误氨基酰化的古老形式的亮氨酸小螺旋(minihelixLeu).通过同源序列比较发现,在αβ-LeuRS的CP1内存在一个由20个氨基酸组成的特异的结构模体,它对CP1发挥体外编校功能必不可少,引入原本不具有体外编校功能的E.coli的CP1后则可使其获得编校功能,但是该模体不影响全酶的编校功能.αβ-LeuRS中与tRNA结合有关的亚基——β亚基也可以赋予E.coliCP1编校功能.这些研究结果充分表明,来源于古老的超嗜热菌A.aeolicus的αβ-LeuRS保留了进化的遗迹——具有编校活力的CP1和与其编校功能密切相关的由20个氨基酸组成的特异的结构模体,它们在进化过程中随着其他结构域招募进合成酶中而逐渐失去了对全酶编校功能的作用.这一发现有力地支持了aaRS通过纳入新的结构域以加速进化过程的理论,并且也从不同角度为aaRS/tRNA共进化理论提供了可靠的依据.
- 赵明炜王恩多
- 关键词：亮氨酰-TRNA合成酶
- 两种具有调节血管生成作用的氨基酰-tRNA合成酶被引量：4
- 2003年
- 氨基酰 tRNA合成酶是生物体内蛋白质合成过程中的一类关键酶 ,它催化体内tRNA的氨基酰化反应 .作为一类古老的蛋白质 ,氨基酰 tRNA合成酶在其漫长的进化过程中 ,通过其他结构域的插入或融合逐渐演化出许多新的功能 .最近的研究结果表明 ,人酪氨酰 tRNA合成酶的片段具有促进血管生成的功能 ,而人色氨酰 tRNA合成酶的片段则具有抑制血管生长的功能 .在哺乳动物细胞中 ,蛋白质的生物合成途径与细胞信号转导途径紧密相连 .今后 ,随着对氨基酰 tRNA合成酶研究的不断深入 。
- 赵明炜王恩多
- 关键词：氨基酰-TRNA合成酶血管生成细胞因子信号转导
- 超嗜热菌Aquifex aeolicus亮氨酰-tRNA合成酶和tRNA～（Leu）的相互作用
- 亮氨酰-tRNA合成酶(Leucyl-tRNA synthetase, LeuRS) 属于第一类氨基酰-tRNA 合成酶(aaRS) 的a 亚类在蛋白质生物合成过程中它催化tRNA的亮氨酰化古老的超嗜热菌Aquifex ...
- 赵明炜
- 关键词：亮氨酰-TRNA合成酶
- 文献传递
