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袁星星

作品数：1 被引量：1H指数：1
供职机构：首都医科大学基础医学院神经科学研究所更多>>
发文基金：北京市自然科学基金国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
相关领域：生物学更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇生物学

主题

  • 1篇相互作用
  • 1篇免疫
  • 1篇免疫共沉淀
  • 1篇结构域
  • 1篇Α-SYNU...
  • 1篇PINK1

机构

  • 1篇首都医科大学

作者

  • 1篇杨慧
  • 1篇张建亮
  • 1篇段春礼
  • 1篇鲁玲玲
  • 1篇付越姣
  • 1篇袁星星
  • 1篇赵焕英
  • 1篇赵春礼
  • 1篇龚普盛
  • 1篇贾焕珍

传媒

  • 1篇中国生物工程...

年份

  • 1篇2011
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
PINK1与α-synuclein相互作用结构域鉴定被引量：1
2011年
目的:确定PINK1与α-synuclein相互作用的结构域。方法:将PINK1不同结构域质粒(pcDNA3.1-3xFlag-hPINK1WT,pcDNA3.1-3xFlag-hPINK1(G309D),pcDNA3.1-3xFlag-hPINK1(ΔN35),pcDNA3.1-3xFlag-hPINK1(ΔC145),pcDNA3.1-3xFlag-hPINK1(156～509),pcDNA3.1-3xFlag-hPINK1(Δ156～581),pcDNA3.1-3xFlag-vector)分别和pCMV-Myc-α-synuclein质粒共转染人胚肾HEK293T细胞,通过免疫共沉淀(Co-IP)技术验证PINK1与α-synuclein相互作用的结构域;同时进行免疫细胞化学染色,利用激光扫描共聚焦显微镜观察两种蛋白的共定位关系。结果:Co-IP实验结果表明PINK1与α-synuclein相互作用的结构域为PINK1的激酶结构域。免疫细胞化学实验也证实α-synuclein只与含激酶结构域的PINK1蛋白在细胞中存在共定位关系。结论:PINK1与α-synuclein相互作用的结构域位于其激酶结构域。
付越姣段春礼龚普盛贾焕珍张建亮赵春礼鲁玲玲赵焕英袁星星杨慧
关键词：PINK1Α-SYNUCLEIN免疫共沉淀
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共1页<1>
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