您的位置: 专家智库 > >

赵猛

作品数:4 被引量:3H指数:1
供职机构:中山大学化学与化学工程学院更多>>
发文基金:国家自然科学基金广东省自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
相关领域:生物学理学更多>>

文献类型

  • 3篇会议论文
  • 1篇期刊文章

领域

  • 1篇生物学
  • 1篇理学

主题

  • 2篇水解
  • 2篇金属
  • 2篇催化
  • 1篇酸酯
  • 1篇配合物
  • 1篇配位
  • 1篇配位环境
  • 1篇亲核
  • 1篇亲核性
  • 1篇羧酸
  • 1篇羧酸酯
  • 1篇相互作用
  • 1篇邻菲咯啉
  • 1篇模拟酶
  • 1篇模拟物
  • 1篇金属酶
  • 1篇金属配合物
  • 1篇环糊精
  • 1篇共价
  • 1篇过渡金属

机构

  • 4篇中山大学

作者

  • 4篇毛宗万
  • 4篇赵猛
  • 2篇计亮年
  • 2篇周映华
  • 1篇王海波
  • 1篇胡平

传媒

  • 1篇化学进展
  • 1篇第十一届全国...
  • 1篇第七届全国配...

年份

  • 2篇2013
  • 1篇2011
  • 1篇2008
4 条 记 录,以下是 1-4
排序方式:
邻菲咯啉桥联双环糊精构建金属水解酶模型
<正>近年来,随着分子生物学的迅猛发展,金属酶的模拟从对催化中心的模拟扩展到对酶的催化中心、底物识别基团及其亚稳定的次层结构的模拟。桥联双环糊精具有的两个环糊精疏水空腔可协同参与对形状和尺寸适合的客体分子的包合:通过桥接...
周映华赵猛毛宗万
关键词:羧酸酯催化水解
文献传递
过渡金属离子调控人工水解酶催化性质的研究
赵猛毛宗万计亮年
关键词:过渡金属亲核性PKA
环糊精-金属配合物构建金属水解酶模型
赵猛胡平周映华毛宗万
关键词:环糊精配合物水解模拟酶
具有非共价相互作用的金属酶模拟物被引量:3
2013年
金属酶催化的高效性和选择性来源于第一配位环境金属催化中心和第二配位环境非共价相互作用力的协同作用。针对金属催化中心构效关系的研究已有大量报道,相比之下,有关非共价相互作用的研究尚不够充分。金属酶的非共价作用力,包括氢键、静电相互作用、范德华力和疏水相互作用等产生于第二配位环境中的氨基酸残基。阐述第二配位环境中氨基酸残基作用的首要障碍来自于复杂并难以界定的分子内和分子间的相互作用网络。制备包含非共价相互作用的金属酶模拟物是攻克这一难题行之有效的方法,它不但有利于理解非共价相互作用和金属离子之间的协同作用,而且有助于发展可应用于工业、医药、生物技术等领域的仿生催化剂。本文按照非共价弱相互作用的类型,对近期报道的典型案例进行综述。文中阐述了基于简单多齿配体,如联吡啶、三联吡啶、环胺、卟啉等,和基于超分子配体,如功能化的环糊精和杯芳烃等的金属酶模型物。在讨论模型物之前,本文对天然金属酶中的非共价相互作用简略探讨。
王海波赵猛计亮年毛宗万
共1页<1>
聚类工具0