侯海波
- 作品数：3 被引量：0H指数：0
- 供职机构：厦门大学生命科学学院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金教育部重点实验室基金更多>>
- 相关领域：医药卫生生物学更多>>
- β-分泌酶与二价阳离子耐受蛋白CUTA存在相互作用
- 2008年
- 淀粉样蛋白(β-amyloid,Aβ)沉积是阿尔茨海默病(Alzheimer disease,AD)的重要病理特征之一。Aβ是由淀粉样前体蛋白(amyloid precursor protein,APP)经β-分泌酶(BACE)和γ-分泌酶水解产生的,因此BACE1在AD的形成过程中发挥重要作用。为了进一步研究BACE1的作用机制,以BACE1胞内段构建诱饵蛋白用酵母双杂交方法筛选与之相互作用的蛋白质。结果得到了二价阳离子耐受蛋白(divalent cation tolerant protein,CUTA)的阳性克隆,β-半乳糖苷酶实验表明CUTA和BACE1胞内片段存在相互作用。构建了两者全长基因的表达载体,证明二者在哺乳动物细胞中同样可以相互作用。CUTA可能涉及铜的代谢动力学及乙酰胆碱酯酶(AchE)的膜锚定,而铜的代谢失衡和AchE水平与AD发病密切相关。实验结果为BACE生物学功能和AD发病机制的研究提供了条件。
- 侯海波易雪莲周爱娜张云武许华曦洪水根刘润忠
- 关键词：淀粉样蛋白阿尔茨海默病Β-分泌酶Γ-分泌酶
- 早老素1与热休克蛋白70同源蛋白羧基端相互作用蛋白
- 2008年
- 目的探讨早老素（PS1）蛋白突变体在阿尔茨海默病（AD）发生中的作用和PS1蛋白的正常生理功能及分子伴侣蛋白热休克蛋白70同源蛋白羧基端相互作用蛋白（CHIP）的相互作用。方法采用酵母双杂交系统筛选与PS1蛋白相互作用的蛋白。在构建pGBKT7-PS1-C203诱饵质粒和含全长CHIP的pACT2-CHIP质粒表达载体后，用β-半乳糖苷酶活性测定法检测两者的相互作用；然后转染哺乳动物细胞293T，用Co-IP和Western blot法测试其相互作用。结果获得了一个能与PS1蛋白相互作用的蛋白，即CHIP，并通过β-半乳糖苷酶活性测试、免疫共沉淀进一步证实了PS1和CHIP相互作用的特异性。结论CHIP既可以和分子伴侣蛋白相互作用，本身又具有泛素连接酶活性，可调控蛋白的折叠和降解，PS1与CHIP相互作用的证实，有助于阐明机体泛素-蛋白酶体系统对PS1的调控和进一步阐明AD的病理机制。
- 刘润忠易雪莲霍淑芳扬悦侯海波张云武洪水根许华曦
- 关键词：早老素1热休克蛋白质类
- 酵母双杂交筛选BACE1相互作用蛋白
- 淀粉样蛋白/(β-amyloid, Aβ/)沉淀是阿尔茨海默症/(Alzheimer disease,AD/)的重要病理特征之一。Aβ是由淀粉样前体蛋白/(amyloid precursor protein ,APP/)...
- 侯海波
- 关键词：AΒBACE1APP酵母双杂交
- 文献传递
