于艳颖
- 作品数：3 被引量：7H指数：2
- 供职机构：黑龙江大学生命科学学院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金黑龙江省科技攻关计划更多>>
- 相关领域：轻工技术与工程社会学生物学更多>>
- 米曲霉HDF-7产蛋白酶水解大豆蛋白及其制酱的初步研究被引量：5
- 2019年
- 为深入探讨米曲霉(Aspergillus oryzae)产蛋白酶在制酱方面的作用,该研究采用盐析、凝胶过滤法对米曲霉HDF-7产蛋白酶进行分离纯化。利用纯化的米曲霉HDF-7产蛋白酶对大豆蛋白进行水解,分析蛋白质的降解情况及水解产物中氨基酸的含量,同时应用该蛋白酶制作豆酱,并对豆酱的感官、理化及微生物指标进行分析。结果表明,分离纯化获得米曲霉HDF-7蛋白酶,该蛋白酶对大豆蛋白进行水解后,大豆凝集素、解脂酶及一些球蛋白被水解,且氨基酸含量较酶解前提高18.2%,其中半胱氨酸、丙氨酸、缬氨酸、精氨酸含量极显著提高(P<0.01);由纯化的蛋白酶直接加入原料中来代替制曲,所产出的豆酱除粘着性不高,呈现稀态外,其风味和外观与传统豆酱无明显差异,且大大缩短了制酱时间(7 d),理化指标及微生物指标均符合相关国标要求。
- 丁昊于艳颖凌宏志凌宏志平文祥宋刚
- 关键词：米曲霉大豆蛋白豆酱酶法
- 米曲霉HDF-7蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究被引量：2
- 2011年
- 对米曲霉HDF-7所产蛋白酶进行分离纯化,经硫酸铵沉淀和凝胶过滤层析得到电泳纯的蛋白酶,经SDS-PAGE电泳测定其相对分子质量约为30 KDa。该酶的最适反应温度为50℃,最适作用pH值为7.0,该酶在20℃时具有良好的热稳定性,在pH6.0~8.0的条件下酶是相对稳定的,Mn2＋对该蛋白酶有明显的激活作用,Cu2＋对该蛋白酶有强烈的抑制作用,Km值为78μg/mL,最大反应速度Vmax为6.29μg/min。
- 于艳颖董海莉平文祥葛菁萍
- 关键词：米曲霉蛋白酶分离纯化酶学性质
- 传统豆酱中米曲霉蛋白酶的分离纯化及其酶学性质分析
- 豆酱的发酵主要依赖米曲霉(Aspergillus oryzae)所产生的蛋白酶和淀粉酶的作用。米曲霉分泌的蛋白酶在水解原料使豆酱产生风味的过程中起了关键作用。为了更好的研究和利用米曲霉产生的蛋白酶,本文在对自主分离的米曲...
- 于艳颖
- 关键词：米曲霉蛋白酶纯化酶学性质豆酱
- 文献传递
