董海莉
- 作品数：3 被引量：5H指数：2
- 供职机构：黑龙江大学更多>>
- 发文基金：黑龙江省科技攻关计划更多>>
- 相关领域：生物学轻工技术与工程更多>>
- 豆酱米曲霉α-淀粉酶的分离纯化与酶学性质分析
- 豆酱是我国传统的发酵豆制品,以其特有的风味和香气,几千年来深受人们的喜爱。随着科学技术的不断发展和人们生活质量的不断提高,制酱工艺也不断推陈出新。与传统生产工艺相比,采用纯酶制剂生产豆酱,能够提高产品质量,缩短发酵周期,...
- 董海莉
- 关键词：Α-淀粉酶双水相体系分离纯化酶学性质
- 文献传递
- 米曲霉HDF-7蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究被引量：2
- 2011年
- 对米曲霉HDF-7所产蛋白酶进行分离纯化,经硫酸铵沉淀和凝胶过滤层析得到电泳纯的蛋白酶,经SDS-PAGE电泳测定其相对分子质量约为30 KDa。该酶的最适反应温度为50℃,最适作用pH值为7.0,该酶在20℃时具有良好的热稳定性,在pH6.0~8.0的条件下酶是相对稳定的,Mn2＋对该蛋白酶有明显的激活作用,Cu2＋对该蛋白酶有强烈的抑制作用,Km值为78μg/mL,最大反应速度Vmax为6.29μg/min。
- 于艳颖董海莉平文祥葛菁萍
- 关键词：米曲霉蛋白酶分离纯化酶学性质
- 双水相法萃取分离α-淀粉酶体系的初步研究被引量：3
- 2011年
- 采用PEG1500/(NH4)2SO4双水相体系,对双水相萃取法分离纯化米曲霉α-淀粉酶进行了研究。探讨了PEG分子量、pH值、PEG浓度、(NH4)2SO4浓度、NaCl浓度对α-淀粉酶的分配系数Ka及回收率Yt的影响,并通过正交实验确定了几个因素的最优组合。结果发现在pH=6.5,PEG1500浓度17%(重量比),(NH4)2SO4浓度12%,加入10%NaCl溶液的双水相体系中,α-淀粉酶分配系数Ka为3.738,酶回收率Yt为85.315%。PEG1500/(NH4)2SO4双水相体系是一种高效、便捷的体系,为大规模的工业提纯α-淀粉酶提供了理论依据。
- 董海莉平文祥葛菁萍
- 关键词：双水相体系Α-淀粉酶正交实验
