张兴
- 作品数：3 被引量：64H指数：3
- 供职机构：南京财经大学食品科学与工程学院江苏省现代粮食流通与安全协同创新中心更多>>
- 发文基金：江苏省高校优势学科建设工程资助项目国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：轻工技术与工程更多>>
- 超声波对肌原纤维蛋白热诱导凝胶化学作用力与保水性的影响被引量：20
- 2017年
- 【目的】研究超声波对肌原纤维蛋白凝胶化学作用力与保水性的影响,并探讨化学作用力与保水性之间的内在联系。【方法】取活AA鸡屠宰,提取肌原纤维蛋白(myofibrillar proteins,MP),用不同超声时间处理MP并制成热诱导凝胶,运用凝胶中总巯基含量的变化来反应二硫键的形成;凝胶的表面疏水性S0和Zeta电位值来表征疏水作用力和静电斥力;用拉曼光谱的I850/I830比值大小反映凝胶氢键的变化;凝胶保水性用高速离心机测定。【结果】超声波处理0—6 min时,MP凝胶的总巯基含量随时间的增加而减少,活性巯基含量显著增加;处理6—15 min时,MP凝胶的总巯基以及活性巯基均随时间延长而显著减少,而对MP原料进行同样处理时,处理时间在0—6 min内,MP总巯基和活性巯基变化趋势与MP凝胶相同;超过9 min后,活性巯基和总巯基没有显著变化,且二者含量逐渐接近。表明短时间超声波处理促进了MP分子内部巯基转变成二硫键,长时间超声波处理和加热成胶的共同作用促进了活性巯基转变成二硫键。MP凝胶的表面疏水性先随超声时间延长从1 194.1显著上升到1 489.5(6 min),随后逐渐降至1 230.8,表明超声波产生的空穴效应能够使MP分子内部疏水基团暴露到分子表面,但超过6 min后,增加的蛋白表面疏水性又被包裹在凝胶网络中。MP凝胶的Zeta电位绝对值随超声时间的增加从6.03显著增加到7.68(P<0.05),超过6 min后显著减少,表明超声波处理使MP分子逐渐展开,蛋白质分子间静电作用增强,但过度展开后对其形成凝胶的静电作用力不利。适度的超声时间(0—6 min)使MP凝胶的归一化强度I850/I830比值从0.9805增加至1.023(P<0.05),表明MP与水分子形成的"蛋白-水分子"氢键增多,6 min过后比值减少,蛋白与水分子之间的氢键减弱;超声波处理0—6 min后的MP凝胶保水性从47.5899%快速升至72.9855%(6 min)(P<0.05),之后随时间延长,凝胶
- 王静宇杨玉玲康大成汤晓智张兴马云倪文溪
- 关键词：二硫键氢键保水性
- 尿素对肌原纤维蛋白热诱导凝胶非共价键作用力及特性的影响被引量：5
- 2017年
- 研究尿素对肌原纤维蛋白凝胶非共价键作用力和特性的影响及其调控机制,揭示凝胶作用力和特性之间的关系,并探讨通过添加尿素研究凝胶氢键和疏水作用方法的科学性。分别用0.0~0.4 mol/L尿素处理肌原纤维蛋白并加热制成凝胶,用Zeta电位仪测定其静电相互作用;利用拉曼光谱仪测定其疏水相互作用与氢键;用离心法和质构仪测定相应尿素浓度条件下热诱导凝胶的保水性、硬度和弹性。结果表明,随着尿素浓度增大,热诱导凝胶的Zeta电位绝对值由7.83 m V下降到5.55 m V;S_0-ANS从698.5逐渐增大到885.3;I_(760 cm^(-1))/I_(1 003 cm^(-1))由0.957 1降到0.849 3;I_(850 cm^(-1))/I_(830 cm^(-1))先下降后上升;随着尿素浓度增大,凝胶保水性、硬度和弹性都存在下降的现象。相关性分析表明静电相互作用、表面疏水性和疏水相互作用显著影响肌原纤维蛋白热诱导凝胶保水性和质构特性。
- 张兴杨玉玲王静宇张自业
- 关键词：尿素静电相互作用疏水相互作用氢键
- pH对肌原纤维蛋白及其热诱导凝胶非共价键作用力与结构的影响被引量：42
- 2017年
- 【目的】研究pH对鸡肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶非共价键作用力和结构的影响,揭示凝胶非共价键作用力与结构之间的关系。【方法】活AA鸡宰杀,提取鸡胸肉肌原纤维蛋白,配制不同pH(5.0、5.5、6.0、6.5、7.0)的肌原纤维蛋白溶液并制成热诱导凝胶,运用Zeta电位仪测定肌原纤维蛋白凝胶分子表面的电位值来表征静电相互作用;利用拉曼光谱仪测定肌原纤维蛋白凝胶I760/I1003反映疏水相互作用变化,I850/I830反映凝胶氢键变化,并通过分析酰胺带I最大峰的波数计算蛋白和凝胶的二级结构含量;用粒度仪测定肌原纤维蛋白粒径大小和分布情况;用扫描电镜观察凝胶微观结构。【结果】pH由7.0降至5.0,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的Zeta电位值从-17.87显著变化到-0.263(P<0.05),表明肌原纤维蛋白凝胶分子表面所带负电荷急剧减少,静电斥力显著减弱;归一化强度I760/I1003比值由0.86逐渐增大到0.927,表明肌原纤维蛋白中色氨酸包埋程度增加,凝胶分子间的疏水相互作用增强;归一化强度I850/I830比值从1.039减小至0.987,表明肌原纤维蛋白酪氨酸残基苯环上-OH与水分子生成的氢键逐渐减少、与蛋白质上其他基团生成的氢键逐渐增加,即蛋白分子间的氢键作用增强,蛋白与水的作用减弱。pH由7.0降至6.5,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的α-螺旋含量从59.96%降低到55.24%(P<0.05),β-折叠含量从15.83%显著增加到19.44%(P<0.05),β-转角和无规则卷曲含量都显著增加(P<0.05);pH在6.5—6.0时,各种结构含量变化都不显著(P>0.05);pH在6.0—5.0时,肌原纤维蛋白热诱导凝胶的α-螺旋含量从51.61%降低到16.76%(P<0.05),β-折叠含量从22.23%显著增加到48.93%(P<0.05),β-转角和无规则卷曲含量都显著增加(P<0.05)。随着pH降低,肌原纤维蛋白α-螺旋的含量逐渐降低,而β-折叠、β-转角和无规则卷曲含量都显著增加(P<0.05)。pH在7.0—5.0时,肌原纤维蛋白粒�
- 张兴杨玉玲马云王静宇
- 关键词：疏水氢键微观结构
