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杨荣荣

作品数:2 被引量:7H指数:2
供职机构:大连工业大学食品学院更多>>
发文基金:中药制药过程新技术国家重点实验室开放基金更多>>
相关领域:医药卫生理学更多>>

文献类型

  • 2篇中文期刊文章

领域

  • 1篇医药卫生
  • 1篇理学

主题

  • 2篇蛋白
  • 2篇牛血清白蛋白
  • 2篇皮素
  • 2篇紫外
  • 2篇光谱
  • 2篇光谱法
  • 1篇染料木素
  • 1篇紫外光
  • 1篇紫外光谱
  • 1篇紫外光谱法
  • 1篇紫外可见
  • 1篇紫外可见光谱
  • 1篇柚皮
  • 1篇柚皮素
  • 1篇槲皮素
  • 1篇羟基
  • 1篇羟基取代
  • 1篇可见光
  • 1篇可见光谱
  • 1篇化合物

机构

  • 2篇大连工业大学

作者

  • 2篇寇自农
  • 2篇丁燕
  • 2篇朱靖博
  • 2篇王琳琳
  • 2篇杨荣荣

传媒

  • 1篇食品科技
  • 1篇大连工业大学...

年份

  • 1篇2015
  • 1篇2014
2 条 记 录,以下是 1-2
排序方式:
光谱法与分子对接研究槲皮素与牛血清白蛋白的结合特性被引量:5
2014年
采用荧光光谱、紫外吸收光谱及分子对接研究了槲皮素与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用。结果表明,槲皮素对BSA有明显的荧光猝灭作用,加入槲皮素后BSA的紫外图谱发生变化,荧光猝灭常数Ksv与温度呈负相关,22℃的猝灭速率Kq为1.68×1013 L/(mol·s),说明槲皮素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭范畴。22℃时槲皮素与BSA相互作用的结合常数K为6.93×105 L/mol,结合位点数n为1.1467。热力学参数表明二者的结合力主要为疏水作用力,同步荧光光谱表明槲皮素与BSA的结合影响BSA的构象。分子对接结果表明槲皮素结合在BSA的亚结构区域II(siteⅠ)中,主要通过疏水作用结合同时还存在氢键及静电作用力,槲皮素与Trp-213氨基酸残基的作用距离更近,分子对接研究结果与光谱实验结果对应一致。
杨荣荣朱靖博寇自农丁燕王琳琳
关键词:槲皮素紫外可见光谱分子对接
5,7,4′-三羟基取代黄酮化合物与牛血清白蛋白的相互作用被引量:2
2015年
利用荧光光谱法与紫外光谱法研究5,7,4′-三羟基取代类黄酮化合物芹菜素、柚皮素和染料木素与牛血清白蛋白(BSA)的结合,探讨了C环氢化及取代位置对其与BSA相互作用的影响。结果表明,3种化合物对BSA内源性荧光均有猝灭作用,且猝灭类型为静态猝灭;3种化合物与BSA的结合位点约为1,在295K条件下,与BSA结合由强到弱顺序为芹菜素、染料木素、柚皮素,结合常数分别为1.269×107、3.011×105和1.342×105 L/mol;芹菜素主要通过氢键与范德华力与BSA结合,柚皮素和染料木素主要通过静电作用与BSA结合;说明具有相同A环与B环结构的黄酮化合物,C环氢化后削弱其与BSA的作用,B环连接在C-2位置上与BSA的结合作用更强。3种化合物的加入均改变了BSA酪氨酸残基与色氨酸残基的微环境;同时也改变了蛋白质的二级结构与氨基酸残基,与BSA均形成了复合物。
王琳琳朱靖博寇自农丁燕杨荣荣
关键词:柚皮素染料木素牛血清白蛋白紫外光谱法
共1页<1>
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